Las vitaminas son substancias químicas no sintetizables por el organismo, presentes en pequeñas cantidades en los alimentos y son indispensables para la vida, la salud, la actividad física y cotidiana.
Las vitaminas no producen energía y por tanto no implican calorías. Intervienen como catalizador en las reacciones bioquímicas provocando la liberación de energía. En otras palabras, la función de las vitaminas es la de facilitar la transformación que siguen los sustratos a través de las vías metabólicas.
Las vitaminas se dividen en dos grandes grupos:
Vitaminas Liposolubles: Aquellas solubles en cuerpos lípidos.
Vitamina A
Vitamina D
Vitamina E
Vitamina K
Vitaminas Hidrosolubles: Aquellas solubles en líquidos.
Vitamina B1
Vitamina B2
Vitamina B3
Vitamina B6
Vitamina B12
Vitamina C
Las vitaminas son fundamentales para las diferentes especies, puesto que no pueden sintetizarse en el organismo y eso es justamente lo que la define como tal: la necesidad de su presencia en la dieta. El requerimiento diario de vitaminas que el organismo necesita ha sido establecido cientificamente tras años de investigación. Las cantidades necesarias son diferentes según sea el sexo y la edad de la persona; y en el caso de las mujeres también cambia durante el embarazo y la lactancia.
martes, 8 de junio de 2010
martes, 1 de junio de 2010
ACIDOS NUCLEICOS
ACIDOS NUCLEICOS
Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico), que se diferencian:
•por el glúcido (pentosa) que contienen: la desoxirribosa en el ADN y la ribosa en el ARN;
•por las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN;
•en los organismos eucariotas, la estructura del ADN es de doble cadena, mientras que la estructura del ARN es monocatenaria, aunque puede presentarse en forma extendida, como el ARNm, o en forma plegada, como el ARNt y el ARNr, y
•en la masa molecular: la del ADN es generalmente mayor que la del ARN.
Las unidades que forman los ácidos nucleicos son los nucleótidos. Cada nucleótido es una molécula compuesta por la unión de tres unidades: un monosacárido de cinco carbonos (una pentosa, ribosa en el ARN y desoxirribosa en el ADN), una base nitrogenada purínica (adenina, guanina) o pirimidínica (citosina, timina o uracilo) y uno o varios grupos fosfato (ácido fosfórico). Tanto la base nitrogenada como los grupos fosfato están unidos a la pentosa.
La unión formada por la pentosa y la base nitrogenada se denomina nucleósido.
Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico), que se diferencian:
•por el glúcido (pentosa) que contienen: la desoxirribosa en el ADN y la ribosa en el ARN;
•por las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN;
•en los organismos eucariotas, la estructura del ADN es de doble cadena, mientras que la estructura del ARN es monocatenaria, aunque puede presentarse en forma extendida, como el ARNm, o en forma plegada, como el ARNt y el ARNr, y
•en la masa molecular: la del ADN es generalmente mayor que la del ARN.
Las unidades que forman los ácidos nucleicos son los nucleótidos. Cada nucleótido es una molécula compuesta por la unión de tres unidades: un monosacárido de cinco carbonos (una pentosa, ribosa en el ARN y desoxirribosa en el ADN), una base nitrogenada purínica (adenina, guanina) o pirimidínica (citosina, timina o uracilo) y uno o varios grupos fosfato (ácido fosfórico). Tanto la base nitrogenada como los grupos fosfato están unidos a la pentosa.
La unión formada por la pentosa y la base nitrogenada se denomina nucleósido.
martes, 18 de mayo de 2010
ESTRUCTURA DE LA GLUCOSA
Glucosa o dextrosa, es una forma de azúcar encontrada en las frutas y en la miel. Es un monosacárido con la misma fórmula empírica que la fructosa pero con diferente estructura. Es una hexosa, es decir, que contiene 6 átomos de carbono.
Todas las frutas naturales tienen cierta cantidad de glucosa, que puede ser extraída y concentrada para hacer un azúcar alternativo. Pero a nivel industrial tanto la glucosa líquid,como la dextrosa se obtienen a partir de la hidrólisis enzimática de almidón de cereales.
Molécula , (C6H12O6) es una Aldohexosa (Aldehído pentahidroxilado) y un monosacárido. La glucosa es el 2"compuesto orgánico más abundante de la naturaleza,despuès de la celulosa. Es la fuente principal de energía de las células, mediante la degradación catabólica, y es el componente principal de polímeros de importancia estructural como la celulosa y de polímeros de almacenamiento energético como el almidón.
En su forma (D-Glucosa) sufre una ciclación hacia su forma hemiacetálica para lograr sus formas furano y pirano (D-glucofuranosa y D-glucopiranosa) que a su vez presentan anómeros Alpha y Beta. Estos anómeros no presentan diferencias de composición estructural, pero si difieren de características físicas y químicas. La D-(+)-glucosa es uno de los compuestos más importantes para los seres vivos, incluyendo a seres humanos.
En su forma ß -D-glucopiranosa, una molécula de glucosa se une a otra gracias a los -OH de sus carbonos 1-4 para formar Celobiosa[1-4] a través de un enlace ß , y al unirse varias de estas moléculas, formar Celulosa.
Todas las frutas naturales tienen cierta cantidad de glucosa, que puede ser extraída y concentrada para hacer un azúcar alternativo. Pero a nivel industrial tanto la glucosa líquid,como la dextrosa se obtienen a partir de la hidrólisis enzimática de almidón de cereales.
Molécula , (C6H12O6) es una Aldohexosa (Aldehído pentahidroxilado) y un monosacárido. La glucosa es el 2"compuesto orgánico más abundante de la naturaleza,despuès de la celulosa. Es la fuente principal de energía de las células, mediante la degradación catabólica, y es el componente principal de polímeros de importancia estructural como la celulosa y de polímeros de almacenamiento energético como el almidón.
En su forma (D-Glucosa) sufre una ciclación hacia su forma hemiacetálica para lograr sus formas furano y pirano (D-glucofuranosa y D-glucopiranosa) que a su vez presentan anómeros Alpha y Beta. Estos anómeros no presentan diferencias de composición estructural, pero si difieren de características físicas y químicas. La D-(+)-glucosa es uno de los compuestos más importantes para los seres vivos, incluyendo a seres humanos.
En su forma ß -D-glucopiranosa, una molécula de glucosa se une a otra gracias a los -OH de sus carbonos 1-4 para formar Celobiosa[1-4] a través de un enlace ß , y al unirse varias de estas moléculas, formar Celulosa.
PROTEINAS FIBROSAS Y PROTEINAS GLOBULARES
Las proteínas pueden clasificarse en :
Proteínas Fibrosas Son las que se hayan constituídas por cadenas polipeptídicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando estructuras compactas y
Son materiales físicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas diluídas.
Las Proteínas Globulares son las que Están constituídas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas.
Son solubles en sistemas acuosos, su función dentro de la célula es móvil y dinámica.
Existen proteínas que se encuentra entre las fibrosas por sus largas estructuras y las globulares por su solubilidad en las soluciones salinas.
Las estructura de las proteínas son:
La estructura Primaria:Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos.
Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace polipeptídico.
La estructura Secundaria:Ordenación regular y periódica de la cadena polopeptídica en el espacio.
Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptídica en el espacio.
Arreglos : Hélice-a , Hélice-b , Hélice Colágeno.
La estructura Terciaria:es la Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las proteínas globulares.
Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las atracciones intermoleculares.
La estructura Cuaternaria:Es el arreglo espacial de las subunidades de una proteínas, para conformar la estructura global.
Es el acompañamiento paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable de las funciones de las proteínas.
Estructuras Supramoleculares : En ocasiones las proteínas asociadas a otras moléculas se ensamblan formando estructuras más complejas denominadas supramoleculares y que ofrecen ventajas de una unidad funcional, teniendo en cuenta una complejidad intermedia entre la conformación cuaternaria de las proteínas oligoméricas por un lado y los lisosomas o las mitocondrias por otro.
Es la orientación a la que se ven obligadas en el espacio para ejercer su carácter óptimo.
Proteínas Fibrosas Son las que se hayan constituídas por cadenas polipeptídicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando estructuras compactas y
Son materiales físicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas diluídas.
Las Proteínas Globulares son las que Están constituídas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas.
Son solubles en sistemas acuosos, su función dentro de la célula es móvil y dinámica.
Existen proteínas que se encuentra entre las fibrosas por sus largas estructuras y las globulares por su solubilidad en las soluciones salinas.
Las estructura de las proteínas son:
La estructura Primaria:Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos.
Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace polipeptídico.
La estructura Secundaria:Ordenación regular y periódica de la cadena polopeptídica en el espacio.
Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptídica en el espacio.
Arreglos : Hélice-a , Hélice-b , Hélice Colágeno.
La estructura Terciaria:es la Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las proteínas globulares.
Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las atracciones intermoleculares.
La estructura Cuaternaria:Es el arreglo espacial de las subunidades de una proteínas, para conformar la estructura global.
Es el acompañamiento paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable de las funciones de las proteínas.
Estructuras Supramoleculares : En ocasiones las proteínas asociadas a otras moléculas se ensamblan formando estructuras más complejas denominadas supramoleculares y que ofrecen ventajas de una unidad funcional, teniendo en cuenta una complejidad intermedia entre la conformación cuaternaria de las proteínas oligoméricas por un lado y los lisosomas o las mitocondrias por otro.
Es la orientación a la que se ven obligadas en el espacio para ejercer su carácter óptimo.
sábado, 17 de abril de 2010
AMINOACIDOS
¿Qué son los Aminoácidos?
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.
Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.
Estructura general de un aminoácido
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul)
Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos;pero solo tres son mas comunes las tres.
Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Propiedades
Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R.
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.
Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.
Estructura general de un aminoácido
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul)
Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos;pero solo tres son mas comunes las tres.
Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Propiedades
Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R.
domingo, 7 de marzo de 2010
PROPIEDADES DEL AGUA COMO DISOLVENTES
El agua disuelve, no obstante, el cloruro sódico cristalizado, gracias a las fuertes atracciones electrostáticas entre los dipolos del agua y los iones Na+ y Cl-, que forman los iones hidratados El agua es un disolvente mucho mejor que la mayor parte de los líquidos corrientes. . Su solubilidad se debe a la tendencia de las moléculas de agua a establecer enlaces de hidrógeno con grupos funcionales polares, tales como los grupos hidroxilo de los azúcares y de los alcoholes Muchas sales cristalizadas y otros compuestos iónicos se disuelven con facilidad en el agua, mientras son casi insolubles en los líquidos no polares Una segunda clase de sustancias que se disuelven en el agua con facilidad, comprende compuestos no iónicos pero de carácter polar, tales como los azúcares, los alcoholes sencillos, los aldehídos y las cetonas El agua es un líquido inodoro e insípido. Tiene un cierto color azul cuando se concentra en grandes masas. A la presión atmosférica (760 mm. de mercurio), el punto de fusión del agua pura es de 0ºC y el punto de ebullición es de 100ºC, cristaliza en el sistema hexagonal, llamándose nieve o hielo según se presente de forma esponjosa o compacta, se expande al congelarse, de ahí que la densidad del hielo sea menor que la del agua y por ello el hielo flota en el agua líquida.
Suscribirse a:
Entradas (Atom)
